Worthington公司有关肌动蛋白的研究方案

Worthington公司有关肌动蛋白的历史：

尽管关于肌动蛋白的官方发现者存在一些争论，但人们认为，1887 年哈里伯顿是个制造出含有粗肌动蛋白的提取物的人，直到 1942 年，施特劳布 (Straub 1942) 才首次分离出纯肌动蛋白。Straub 最初分离肌动蛋白的方法与今天使用的程序比较相似（Pollard 1990）。然而，当时对亚微观水平的肌肉结构知之甚少。

1950 年代对肌动蛋白的丝状结构有了更深入的了解。滑动丝模型被开发出来，并且从那时起基本保持不变。这一理论解释了肌节内的粗细丝相互滑过，从而缩短了整个肌节的长度。为了相互滑过，肌球蛋白头将与肌动蛋白丝相互作用，并使用 ATP 弯曲以拉过肌动蛋白 (Huxley 2004)。

在 1960 年代和 1970 年代，获得并研究了肌动蛋白结构的二维 X 射线模式（Huxley 2004）。在 1980 年代，获得了肌动蛋白分子的个可解释的电子密度图（Hirono等人1989），并表征了 ATP 水解和磷酸盐解离（Kono 1988）。

肌动蛋白及其相关蛋白参与转移的研究在 1990 年代进行了研究，并解决了晶体结构 (Kabsch et al. 1990)。最近的研究集中在肌动蛋白在内吞作用中的功能（Robertson 等人 2009），并且有人提出肌动蛋白是 RNA 生物发生中染色质重塑复合物的一个组成部分（Percipalle 2009）。

该结构包含四个域。其中两个域是相似的 alpha/beta 域，其中包含 ATP 酶催化位点。F-肌动蛋白螺旋由 13 个 G-肌动蛋白分子组成，每 360 埃重复一次（Branden 和 Tooze 1999）。每个肌动蛋白分子由五个巯基组成。肌动蛋白与肌肉中的原肌球蛋白和肌钙蛋白复合物有关。肌动蛋白还包含一个肌球蛋白结合位点，它在肌肉收缩期间与肌球蛋白形成临时复合物，并在僵硬期间永久形成复合物（Pollard 1990）。

Worthington公司肌动蛋白：

肌动蛋白是一种在骨骼肌收缩系统中起作用的蛋白质，它存在于细丝中。在肌肉中，纤维肌动蛋白（F-肌动蛋白）是球状多肽链 G-肌动蛋白的螺旋聚合物。肌动蛋白存在于所有真核生物中，并具有高度保守的蛋白质序列（Pollard 1990）。

非肌肉细胞的肌动蛋白由与肌肉不同的基因编码，并且已被发现与血小板形状（Lefebvre等人1993）、内吞作用（Robertson等人2009）、细胞运动（Lazarides 和 Weber 1974）有关)、细胞分裂 (Hill et al. 1996 )、转移 (Gabbiani et al. 1975) 和细胞信号传导 (Liu et al. 1990)。

肌动蛋白通常以 G-肌动蛋白的形式分离，通过添加中性盐和在中性或微碱性 pH 值下，它可以可逆地转化为粘性聚合纤维形式 F-肌动蛋白（Chantler 和 Gratzer 1975）。

 

 

 Worthington肌动蛋白分子特征：

肌动蛋白由 376 个氨基酸组成。高比例的脯氨酸和甘氨酸（分别为 4.9 和 7.5%）残基有助于 G-肌动蛋白的球状形状。六种肌动蛋白基因在哺乳动物和鸟类中表达，这些序列都具有大量同源性（Vandekerckhove 和 Weber 1984）。

 

Worthington肌动蛋白作品：

该结构包含四个域。其中两个域是相似的 alpha/beta 域，其中包含 ATP 酶催化位点。F-肌动蛋白螺旋由 13 个 G-肌动蛋白分子组成，每 360 埃重复一次（Branden 和 Tooze 1999）。每个肌动蛋白分子由五个巯基组成。肌动蛋白与肌肉中的原肌球蛋白和肌钙蛋白复合物有关。肌动蛋白还包含一个肌球蛋白结合位点，它在肌肉收缩期间与肌球蛋白形成临时复合物，并在僵硬期间永久形成复合物（Pollard 1990）。