木瓜蛋白酶（Papain），又称木瓜酶，是一种蛋白水解酶。木瓜蛋白酶是番木瓜（Carieapapaya）中含有的一种低特异性蛋白水解酶，广泛地存在于番木瓜的根、茎、叶和果实内，其中在未成熟的乳汁中含量最丰富。木瓜蛋白酶的活性中心含半胱氨酸，属于巯基蛋白酶，它具有酶活高、热稳定性好、天然卫生安全等特点，因此在食品、医药、饲料、日化、皮革及纺织等行业得到广泛应用。
化学性质：
木瓜蛋白酶是一种在酸性、中性、碱性环境下均能分解蛋白质的蛋白酶。它的外观为白色至浅黄色的粉末，微有吸湿性；木瓜蛋白酶溶于水和甘油，水溶液为无色或淡黄色，有时呈乳白色；几乎不溶于乙chun、lv仿和乙mi等有机溶剂。木瓜蛋白酶是一种含巯基(-SH)肽链内切酶，具有蛋白酶和酯酶的活性，有较广泛的特异性，对动植物蛋白、多肽、酯、酰胺等有较强的水解能力，但几乎不能分解蛋白胨。
木瓜蛋白酶的zui适合PH值6～7(一般3～9.5皆可)，在中性或偏酸性时亦有作用，等电点（pI）为8.75；木瓜蛋白酶的最适合温度55～65℃(一般10～85℃皆可)，耐热性强，在90℃时也不会完全失活；受氧化剂抑制，还原性物质激活。
功能特性：
木瓜蛋白酶主要用于啤酒抗寒（水解啤酒中的蛋白质，避免冷藏后引起的浑浊）、肉类软化（水解肌肉蛋白和胶原蛋白，使肉类软化）、谷类预煮的准备、水解蛋白质和肉类香料的生产。在啤酒抗寒和肉类软化方面的应用远比其他蛋白酶类广泛。
艾美捷Worthington 木瓜蛋白酶特异性：
木瓜蛋白酶具有相当广泛的特异性；它具有内肽酶、酰胺酶和酯酶活性。活性位点由七个亚位点（S 1 -S 4和 S 1' -S 3'）组成，每个亚位点可以容纳底物的一个氨基酸残基（P 1 -P 4和 P 1' -P 3'）（Schechter和伯杰 1967）。特异性由 S 2亚位点控制，S 2 亚位点是一个容纳底物 P 2侧链的疏水袋。木瓜蛋白酶表现出特定的底物偏好，主要是对该子位点的大量疏水或芳香残基（Kimmel 和 Smith 1954）。在 S 2之外子位点偏好，活性位点内缺乏明确定义的残基选择性。
艾美捷Worthington木瓜蛋白酶分子特征：
所有木瓜蛋白酶的成熟形式都在 212 到 218 个氨基酸之间，并表现出很强的同源性 (Azarkan 2003)。X 射线结构分析表明它们采用相同的三维折叠（Pickersgill 等人 1991、O'Hara 等人 1995 和 Maes 等人1996）。
木瓜蛋白酶被合成为具有 133 个氨基酸的 N 末端区域的酶原，该区域不是活性酶的一部分（Cohen 等人 1986）。木瓜蛋白酶前体基因 prepropapain 已被克隆并部分或整体表达（Cohen 等人 1986 和 Choudhury 等人2009）。
木瓜蛋白酶相关研究：
胶原酶 (CLS1-4/CLSPA)
脱氧核糖核酸酶 I (DP/D/DCLS/D2/DPFF/DPRF)
透明质酸酶 (HSE/HSEP)
中性蛋白酶 (Dispase, NPRO)
蛋白酶 K (PROK)
胰蛋白酶 (TL/TRL/TRL3/TRLS /TRTPCK)
胰蛋白酶抑制剂 (LBI/OI/SI/SIC)
细胞分离优化系统 (CIT)
肝细胞分离系统 (HIS)
新生儿心肌细胞分离系统 (NCIS)
木瓜蛋白酶解离系统 (PDS/PDS2)