• 艾美捷内毒素水平<0.1 EU/mg的卵清蛋白(OVA)


    卵清蛋白(Ovalbumin,OVA):

    蛋清中的主要蛋白质包括卵清蛋白、卵转铁球蛋白、类卵沾蛋白、卵沾蛋白、溶菌酶、球蛋白G2、球蛋白G3等。卵清蛋白等电点4.5,其本质是含磷糖蛋白。卵清蛋白是蛋清中的主要蛋白组分,其结构与性质会显著影响蛋清蛋白在食品加工过程中的功能性质。因此研究卵清蛋白在热处理或美拉德反应后的变化对了解蛋清蛋白在食品加工过程中的结构与性质的变化有重要意义。   

    卵清蛋白是一种优质蛋白质,占蛋清蛋白总量的 54%-69%,卵清蛋白是典型的球蛋白,分子量为 44.5k Da,属含磷糖蛋白,含有四个自由巯基、385 个氨基酸残基。这些氨基酸残基相互缠绕折叠形成具有高度二级结构的球型结构,大部分为α-螺旋和β-折叠。卵清蛋白中心有 1 个二硫键和 4 个巯基,当加热时暴露出来,通过分子间相互作用使卵清蛋白胶体结构变得更稳定。  

    卵清蛋白(OVA)在免疫学中的及当前市面上OVA的:

    OVA是鸡蛋清中的主要蛋白成分,是一种大而复杂的糖蛋白也是免疫学和生物化学研究的重要参考蛋白,能够引起机体适度的免疫性。因此,OVA被作为抗原广泛用于免疫实验中。   

    目前市面上的卵清蛋白(OVA)通常含义较高水平的内毒素(脂多糖/LPS),内毒素在炎症反应的第一步的体外试验中可以完全激活内皮细胞。LPS是一种强有力的多效性炎症因子,因此,LPS污染可能会导致免疫实验的研究假阳性结果。药物静脉给药的阈值LPS水平设置为5EU/kg体重。

    为了满足基于卵清蛋白(OVA)的体内(如注射、雾化)和体外(如增殖试验)研究的确切要求,艾美捷卵清蛋白(OVA)特别纯净——EndoGrade 卵清蛋白(OVA),保证内毒素水平(LPS)<0.1 EU/mg。

     

    艾美捷卵清蛋白(OVA)相关参数: 

    来源 鸡蛋蛋白

    别称 Plakalbumin、过敏原Gal d 2、Gal d II

    制备 以蛋清为原料,经离子交换、结晶、pH值4.6制备而成

    纯度(SDS-PAGE) > 98%

    内毒素水平 < 0.1 EU/mg

    微生物污染 <10 cfu/mg

    分子量 ~45kDa

    消光系数 0.7 ml mg-1 cm-1

    水中最大溶解度 20 mg/m

    CAS号: 9006-59-1

    产品形式 冻干,无盐

    储存条件/保质期 冻干EndoGrade 卵清蛋白在2-8°C条件下储存,直至规定的有效期。如果在-20°C下储存,重组EndoGrade?卵清蛋白可稳定6个月*

    艾美捷卵清蛋白(OVA)相关研究:

    LET0027 EndoGrade  Ovalbumin,Endotoxin level: < 0.1 EU/mg 25 mg

    LET0028 EndoGrade  OvalbuminEndotoxin,level: < 0.1 EU/mg 100 mg

    LET0029 EndoGrade  Ovalbumin,Endotoxin level: < 0.1 EU/mg 1000 mg

    卵清蛋白(OVA)卵清蛋白(OVA)部分引文赏析:

    1、Abdissa K, Ruangkiattikul N, Ahrend W, Nerlich A, Beineke A, Laarmann K, Janze N, Lobermeyer U, Suwandi A, Falk C, Schleicher U, Weiss S, Bogdan C, Goethe R. Relevance of inducible nitric oxide synthase for immune control of Mycobacterium avium subspecies paratuberculosis infection in mice. Virulence. 2020 Dec;11(1):465-481. doi: 10.1080/21505594.2020.1763055.

    2、Malamud M, Carasi P, Assandri MH, Freire T, Lepenies B, Serradell ML?. S-Layer Glycoprotein From Lactobacillus kefiri Exerts Its Immunostimulatory Activity Through Glycan Recognition by Mincle. Front Immunol. 2019 Jun 26;10:1422. doi: 10.3389/fimmu.2019.01422.

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